BPC-157 aparece com frequência em conversas e raramente com contexto. Aqui vão primeiro os fundamentos, depois as considerações práticas.
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A inibição competitiva é a interrupção de uma reação ou via química devido a uma substância química que inibe o efeito de outra ao competir com ela para se ligar quimicamente a uma terceira, seja em enzimologia ou noutros processos químicos. Qualquer sistema metabólico ou mensageiro químico poderia ser afetado por este princípio, mas várias classes de inibição competitiva são especialmente importantes em bioquímica e medicina, incluindo a inibição enzimática de tipo competitivo, a forma competitiva do antagonismo de recetor, a forma competitiva da atividade de antimetabólitos, e a forma competitiva dos envenenamentos (a qual pode incluir qualquer um dos tipos antes mencionados).
Fontes: pt.wikipedia.org
== Inibição competitiva enzimática == Na inibição competitiva da catálise enzimática, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula sobre a qual a enzima atua, chamada substrato. Isto é realizado bloqueando o local de ligação do substrato – o local ativo – por algum mecanismo. A Vmax indica a velocidade máxima da reação, enquanto que a Km é a quantidade de substância necessária para atingir metade da Vmax. A Km também serve para indicar a tendência do substrato a ligar-se à enzima. A inibição competitiva pode ser superada adicionando mais substrato à reação, o que aumenta as hipóteses de a enzima e o substrato se ligarem. Como resultado, a inibição competitiva altera apenas a Km, deixando a Vmax igual. Isto pode ser demonstrado usando gráficos da cinética enzimática como a de Michaelis-Menten ou a de Lineweaver-Burk. Uma vez que o inibidor se ligou à enzima, a inclinação é alterada, já que a Km faz aumentar ou diminuir a Km original da reação. A maioria dos inibidores competitivos funciona ligando-se reversivelmente ao local ativo da enzima. Como resultado, muitas fontes afirmam que esta é a caraterística definidora dos inibidores competitivos. Contudo, isto é uma simplificação excessiva que pode levar à confusão, já que há muitos mecanismos possíveis pelos quais uma enzima pode ligar-se a um inibidor ou ao substrato, mas nunca a ambos ao mesmo tempo. Por exemplo, os inibidores alostéricos podem mostrar inibição competitiva, não-competitiva ou incompetitiva (ou acompetitiva).
Fontes: pt.wikipedia.org
Na inibição competitiva, um inibidor que se assemelha ao substrato normal liga-se à enzima, geralmente no sítio ativo, e impede que o substrato se ligue. Num dado momento, a enzima pode estar ligada ao inibidor, ao substrato, ou a nenhum dos dois, mas não pode estar ligada a ambos ao mesmo tempo. Durante a inibição competitiva, o inibidor e o substrato competem pelo sítio ativo. O sítio ativo é a região da enzima à qual se pode ligar uma determinada proteína ou substrato. O sítio ativo só permite que um dos dois complexos se ligue ao sítio, ou permite que ocorra uma reação ou rendimento de um produto. Na inibição competitiva um inibidor parecido com o substrato ocupa o seu lugar ao ligar-se ao sítio ativo da enzima. Aumentando a concentração de substrato diminuirá a "competição" para que o substrato se ligue corretamente ao sítio ativo e a reação ocorra. Quando o substrato está em maior concentração do que o inibidor competitivo, as probabilidades de ser o substrato a entrar em contacto com o sítio ativo da enzima são maiores do que as que tem o inibidor. Os inibidores competitivos são frequentemente utilizados para fabricar fármacos. Por exemplo, o metotrexato é um quimioterápico que atua como inibidor competitivo. É estruturalmente semelhante à coenzima, o folato, que se liga à enzima di-hidrofolato redutase. Esta enzima está envolvida na síntese do ADN e ARN, e quando o metotrexato se liga à enzima, esta fica inativa, assim que não se pode sintetizar ADN ou ARN. Nessas circunstâncias, as células cancerosas são, portanto, incapazes de crescer e dividir-se.
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Outro exemplo: as prostaglandinas são produzidas em grandes quantidades como resposta à dor e podem causar inflamação. Os ácidos gordos essenciais são utilizados para formar as prostaglandinas; quando isto foi descoberto, verificou-se que estes eram também inibidores muito bons dos efeitos das prostaglandinas. Estes ácidos gordos inibidores foram utilizados como fármacos para aliviar a dor porque podem atuar como substrato, e ligar-se à enzima que sintetiza as prostaglandinas, e bloquear a sua produção. Um exemplo de inibição competitiva não relacionada com fármacos é a que intervém na prevenção do murchamento (escurecimento enzimático) de frutas e vegetais. Por exemplo, a tirosinase, uma enzima dos cogumelos, normalmente liga-se aos seus substratos, os monofenóis, e forma o-quinonas castanhas. Os substratos competitivos, como os benzaldeídos substituídos na posição 4 dos cogumelos, competem com o substrato, diminuindo a quantidade de monofenóis que se ligam. Estes compostos inibidores são adicionados para fazer com que os vegetais se mantenham frescos durante longos períodos de tempo ao diminuírem a ligação de monofenóis que causam o murchamento . Isto permite um aumento da vida do produto nas lojas. A inibição competitiva pode ser reversível ou irreversível. Se é uma inibição reversível, então os efeitos da inibição podem ser superados aumentando a concentração de substrato. Se é irreversível, a única maneira de superá-lo é produzindo mais enzimas (e degradar ou excretar a enzima inibida irreversivelmente).
Fontes: pt.wikipedia.org
BPC-157 é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre BPC-157 apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=BPC-157)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=BPC-157)